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马铃薯酪氨酸酶的分离纯化及性质研究

作　者: 胡源
导　师: 刘克武
学　校: 四川大学
专　业: 生物化学与分子生物学
关键词: 马铃薯 酪氨酸酶 分离纯化 性质 抑制作用
分类号: S532
类　型: 硕士论文
年　份: 2005年
下　载: 582次
引　用: 2次
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内容摘要


从马铃薯中分离纯化出酪氨酸酶（Tyrosinase, EC.1.14.18.1）,并对其理化性质进行了研究。首先用乙酸-乙酸钠缓冲液对马铃薯匀浆抽提,经分段盐析,DEAE-Sepharose.F.F离子交换柱层析,Sephadex G-150分子筛层析等纯化步骤,所获酶液经SDS-PAGE检验为单一蛋白区带,说明达到电泳纯。纯化倍数为50,酶比活力为170.03U/mg蛋白,亚基相对分子质量为42KD。以3,4-二羟基苯丙氨酸（L-DOPA）为底物做酶学性质分析,测得Km为3.70mmol/L,最适温度为30℃,最适pH为7.50。酶在pH5.60—8.00范围和40℃以下比较稳定,当温度从20℃升到40℃,相对酶活仅仅下降了4%,而当温度从50℃上升到70℃,相对酶活从84%迅速下降到5%。 马铃薯酪氨酸酶具有单酚酶和二酚酶活性,用L-酪氨酸、L-3,4二羟基苯丙氨酸、邻苯二酚和氯原酸为底物,测得其单酚酶活性较低,并且在纯化过程中活性丧失很快,而二酚酶活性较高并且较为稳定,其中以邻苯二酚为底物时活性最高。酪氨酸酶是一种金属酶,选用Na+、K+、Mg2+、Ca2+、Cu2+、Hg2+、Zn2+、Fe2+八种金属离子和EDTA作用于酪氨酸酶,发现Na+无显著作用,K+、Mg2+、Ca2+、Cu2+、Hg2+对酶具有不同程度的抑制作用,其中Hg2+的抑制作用最强,而Zn2+、Fe2+具有不同程度的激活作用。选用CaCl2和KCl作为抑制剂,以L-DOPA为底物,表明CaCl2属非竞争性抑制,KCl为竞争性抑制,用Lineweaver-Burk作图法求得其抑

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中图分类: > 农业科学 > 农作物 > 薯类作物 > 马铃薯（土豆）
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