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酿造大麦蛋白质生化特性

作　者: 邱然
导　师: 赵长新
学　校: 大连轻工业学院
专　业: 发酵工程
关键词: 大麦麦芽制麦蛋白组分电泳
分类号: TS261.2
类　型: 硕士论文
年　份: 2007年
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内容摘要

采用二次回归正交旋转组合试验方法，对大麦种子中水溶性蛋白组分的提取工艺进行了研究，得出了大麦种子水溶蛋白组分提取量与料液浓度、浸提温度和浸提时间的数学模型，确定了大麦籽粒水溶蛋白组分最佳提取条件为料液浓度9.1％，浸提温度20℃，浸提时间3h。以四个大麦品种为材料研究了萌发过程中种子清蛋白含量变化情况。结果表明，萌发六天种子中清蛋白含量比原麦有0.4到1.3倍不同程度的增长。SDS-PAGE图谱显示，大麦种子中清蛋白缺乏高分子量蛋白组分，富含中、低分子量蛋白亚基，其亚基分子量在10-66 kDa间分布，萌发过程中在25-45 kDa间的蛋白谱带分布丰富，变化复杂。采用蛋白质组分连续累进提取分析法，检测了上述四个品种大麦种子萌发前后各蛋白组分含量变化。结果表明：种子中清蛋白含量较低，占总蛋白含量的3％-5％。萌发后含量升高，发芽第四天达到最大值约10％，焙焦后含量略有下降；发芽2天后球蛋白达到最大值，由3％升至6％；醇溶蛋白在萌发过程中明显减少，Esterel变化最大，减少了总氮的7.14％，其它三个品种减少了4到6个百分点；谷蛋白含量在萌发过程中略呈升高。以垦啤8号和Harrington为材料研究了大麦种子萌发过程中醇溶蛋白、游离氨基酸和内肽酶活力的变化。垦啤8号的醇溶蛋白含量高，但其降解量多。其游离氨基酸增长量略高于Harrington。发芽期间国产品种内肽酶活力始终高于进口品种。以上表明，与Harrington相比，虽然国产品种垦啤8号含氮量高，但其内肽酶活力升高快，最大酶活力高，醇溶蛋白降解、转化为可输出氮的进程快，有制造优质麦芽的潜力。根据不同蛋白组分溶解特性以不同溶剂依次提取了大麦、麦芽以及糖化后麦糟中蛋白组分，并用SDS-PAGE分析了他们的生化特性。结果表明：在非还原条件下，从大麦中提取到了单体C和一部分B醇溶蛋白组分，而在还原条件下提取到了C、B和D醇溶蛋白组分。制麦过程中，二硫键被还原，B和D醇溶蛋白被水解。在麦芽中提取不到D醇溶蛋白，B醇溶蛋白组分提取量在还原和非还原条件下基本相同。非还原条件下提取了麦糟中大部分的C醇溶蛋白组分，而在还原条件下提取到了B组分和更多的C组分。可能是糖化过程诱导了二硫键的形成和聚集，糖化麦汁中沉淀物应该是由B醇溶蛋白组分形成。

全文目录

摘要  4-5
Abstract  5-11
第一章绪论  11-19
  1.1 酿造大麦蛋白质的研究进展  11-14
    1.1.1 大麦、麦芽及麦糟中蛋白质组分  11-12
    1.1.2 大麦醇溶蛋白与麦芽品质的关系  12-13
    1.1.3 凝胶组分与麦芽品质之间的关系  13-14
  1.2 酿造大麦蛋白质对产品质量的影响  14-18
    1.2.1 蛋白质对麦芽质量的影响  14
    1.2.2 蛋白质对啤酒混浊的影响  14-15
    1.2.3 蛋白质对啤酒泡沫的影响  15-16
    1.2.4 蛋白质对啤酒色度的影响  16
    1.2.5 蛋白质对啤酒风味的影响  16
    1.2.6 酶类对啤酒质量的影响  16-18
      1.2.6.1 蛋白酶  16-17
      1.2.6.2 淀粉酶  17
      1.2.6.3 β-葡聚糖酶  17-18
  1.3 论文选题意义及依据  18-19
    1.3.1 我国啤酒消费状况  18
    1.3.2 国内外对大麦蛋白质研究状况比较  18
    1.3.3 研究酿造大麦蛋白的意义  18-19
第二章萌发大麦种子水溶性蛋白组分提取  19-25
  2.1 前言  19
  2.2 材料与方法  19-21
    2.2.1 实验材料、试剂与仪器  19
    2.2.2 实验方法  19-21
      2.2.2.1 麦芽制备工艺  19-20
      2.2.2.2 制备麦芽粉  20
      2.2.2.3 提取水溶性蛋白组分  20
      2.2.2.4 蛋白质含量测定  20
      2.2.2.5 正交试验设计  20-21
  2.3 结果与分析  21-24
    2.3.1 大麦水溶性蛋白质提取的数学模型及影响因素  21-23
    2.3.2 影响蛋白提取量因素的主效应分析  23
    2.3.3 影响蛋白提取量因素的单因素效应分析  23-24
    2.3.4 萌发过程大麦种子水溶性蛋白组分含量变化情况  24
  2.4 小结  24-25
第三章萌发大麦种子清蛋白含量变化及SDS-PAGE图谱分析  25-31
  3.1 前言  25
  3.2 实验材料与设计方法  25-26
    3.2.1 实验原料  25
    3.2.2 实验方法  25-26
      3.2.2.1 大麦清蛋白提取方法  25-26
      3.2.2.2 SDS-PAGE电泳  26
  3.3 结果与分析  26-30
    3.3.1 大麦种子基本指标检测  26
    3.3.2 大麦种子萌发过程中水溶蛋白含量变化  26-28
    3.3.3 大麦种子萌发过程中清蛋白SDS-PAGE图谱  28-30
  3.4 小结  30-31
第四章萌发大麦种子蛋白组分含量变化研究  31-37
  4.1 前言  31
  4.2 材料与方法  31-32
    4.2.1 实验材料、试剂与仪器  31
    4.2.2 实验方法  31-32
      4.2.2.1 大麦发芽及脱皮制粉方法  31-32
      4.2.2.2 蛋白组分连续累进提取法  32
      4.2.2.3 蛋白质含量测定  32
  4.3 结果与分析  32-35
    4.3.1 大麦种子基本指标检测  32
    4.3.2 大麦种子萌发过程中蛋白组分含量变化  32-35
  4.4 小结  35-37
第五章萌发大麦内肽酶活力、醇溶蛋白及氨基酸含量变化  37-43
  5.1 前言  37
  5.2 材料与方法  37-38
    5.2.1 实验材料、试剂与仪器  37
    5.2.2 实验方法  37-38
      5.2.2.1 麦芽制备及醇溶蛋白质含量测定  37-38
      5.2.2.2 游离氨基酸含量测定  38
      5.2.2.3 内肽酶活力测定  38
      5.2.2.4 醇溶蛋白的SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳  38
  5.3 结果与分析  38-42
    5.3.1 大麦种子基本指标检测  38
    5.3.2 大麦种子萌发过程中醇溶蛋白含量变化  38-39
    5.3.3 大麦种子萌发过程中游离氨基酸含量变化  39-40
    5.3.4 大麦种子萌发过程中内肽酶活力变化  40-41
    5.3.5 大麦萌发过程中醇溶蛋白SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析  41-42
  5.4 讨论  42-43
第六章制麦和糖化过程大麦蛋白组分含量及组成变化  43-50
  6.1 前言  43-44
  6.2 材料与方法  44-45
    6.2.1 材料  44
    6.2.2 麦芽糖化升温工艺及麦糟的制备  44
    6.2.3 大麦、麦芽和麦糟基本指标测定  44
    6.2.4 修正Osborne蛋白组分提取方法  44-45
    6.2.5 蛋白质组分含量的测定  45
    6.2.6 蛋白质十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)方法  45
  6.3 结果与分析  45-49
    6.3.1 大麦、麦芽和麦糟的组成  45-46
    6.3.2 大麦、麦芽和麦糟的蛋白组分含量  46-47
    6.3.3 大麦、麦芽和麦糟蛋白组分的SDS-PAGE图谱  47-49
      6.3.3.1 醇溶蛋白组分  47
      6.3.3.2 谷蛋白组分  47-49
  6.4 结论  49-50
第七章参考文献  50-55
硕士期间发表的论文  55-56
致谢  56

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