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小麦组织化蛋白品质改良及应用研究

作　者: 马宁
导　师: 朱科学
学　校: 江南大学
专　业: 粮食、油脂及植物蛋白工程
关键词: 小麦面筋蛋白挤压组织化品质改良二硫键二级结构素肉丸
分类号: TS210.2
类　型: 硕士论文
年　份: 2013年
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内容摘要

小麦面筋蛋白由于其独特的蛋白结构,经挤压组织化后具有与肉类相似的纤维结构,可直接作为肉类替代品食用。且小麦面筋蛋白的蛋白含量高,氨基酸组成全面,营养价值高。因此,组织化小麦蛋白是一种理想的肉类替代品。开发组织化小麦蛋白在肉类替代品中的应用,可拓宽小麦面筋蛋白的使用范围和使用量,实现蛋白资源的增值转化。首先,研究了添加NaOH、L-半胱氨酸对小麦组织化蛋白(TWP)系统参数和目标参数的影响。结果表明：随着添加NaOH浓度(0%～0.15%,w/w)的增大,挤压机压力、扭矩、单位机械能耗降低,TWP硬度、堆积密度显著(p<0.05)降低,弹性、咀嚼性、内聚性、复水性显著(p<0.05)增加,组织化度先升高后降低,0.075%(w/w)时最大；随着L-半胱氨酸浓度的增加(0%-0.20%,w/w),挤压机压力、扭矩、单位机械能耗显著(p<0.05)增加,TWP硬度、弹性、内聚性、堆积密度增加,组织化度得到明显改善,变化趋势均先增加后不变,在质量分数为0.06%时增加趋势停止。其次,初步探讨小麦面筋蛋白蛋白结构在挤压组织化过程中的变化。结果表明：挤压组织化后,小麦面筋蛋白网络结构消失,出现分层和纤维状结构；SDS-PAGE低分子量蛋白条带颜色变浅,高分子量蛋白条带颜色加深；游离巯基和半胱氨酸含量分别减少了55%和34%,表明挤压过程中有大量的二硫键生成。溶解度试验表明,维持TWP的主要化学作用力是二硫键和非共价键的交互作用,其次是非共价键。通过傅里叶红外光谱可知：挤压组织化并未完全破坏小麦面筋蛋白的二级结构,而是部分α-螺旋、无规则卷曲、p-折叠转化成了较稳定的p-转角。再次,通过分析NaOH、L-半胱氨酸、偶氮甲酰胺(ADA)对TWP蛋白结构的影响,初步探讨品质改良机理。SEM结果表明：NaOH使TWP表面结构更为紧致；L-半胱氨酸使TWP表面光滑,单层厚度和层与层之间的空隙减小；ADA使TWP表面出现空隙,分层结构减弱,单层厚度增加。三种添加剂添加前后,TWP的SDS-PAGE电泳条带无明显变化。溶解度试验和半胱氨酸、游离氨基变化的结果表明,三种添加剂均使维持TWP蛋白质高级结构的二硫键增加。但ADA却使TWP品质发生劣变。二级结构方面,NaOH、L-半胱氨酸使TWP无规则卷曲增加,ADA使其减少。最后,研究了TWP在素肉丸中的应用,解决素肉丸粘合性、弹性、多汁性不能同时改善的难题。淀粉浓度过小(<5%,w/w)时,素肉丸子易散,添加量过多时(>15%,w/w),素肉丸子发硬、干裂；谷朊粉和SPI添加量分别超过6%、7%(w/w)时,素肉丸胶黏性太强,成型不好；少量添加超级凝胶的甲基纤维素钠(0.6%,w/w)可解决上述问题。相关性分析可知,TWP的品质与素肉丸子呈正相关(p<0.05～0.01)。与以市售组织蛋白为原料制备的素肉丸相比,TWP具有纤维丝多、韧性好、多汁性的优点。

小麦组织化蛋白品质改良及应用研究

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