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c-Jun亮氨酸拉链结合蛋白（Jlip）和干扰素诱导的蛋白IFP35及其自身的相互作用研究

作　者: 唐颖
导　师: 贺福初
学　校: 中国人民解放军军事医学科学院
专　业: 细胞生物学
关键词: c-Jun亮氨酸拉链结合蛋白 IFP35 caspase-6 蛋白-蛋白相互作用二聚化
分类号: Q51
类　型: 硕士论文
年　份: 2004年
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内容摘要

本实验室前期研究揭示，c-Jun亮氨酸拉链结合蛋白(c-Jun leucine zipper interacting protein，Jlip)可以caspase-3依赖的方式调控转录因子激活蛋白-1(AP-1)的活性，同时，Jlip通过与caspase-3形成正反馈环增强肿瘤细胞对肿瘤坏死因子(tumor necrosis factor, TNF)诱导细胞凋亡的敏感性。本文研究结果进一步揭示，Jlip还是caspase-6的底物，切点位于紧邻N端PH结构域下游的D147。切割产生PH和APH两个片段，后者不同于全长Jlip的质膜定位，而是以均匀分布的方式定位于细胞质。为了进一步寻找ΔPH的相互作用蛋白，我们以其为诱饵，通过酵母双杂交筛选胎肝cDNA文库得到干扰素诱导表达的分子IFP35(interferon-induced protein 35 kDa)，进而通过免疫共沉淀和细胞内共定位技术确证了ΔPH和IFP35之间的相互作用。这些结果提示Jlip可能参与干扰素调控的生理过程。此外，在酵母双杂交实验中，我们还发现，Jlip可以与其自身相互作用，并且在免疫共沉淀实验中得到确证。通过蛋白交联实验揭示，Jlip可以形成二聚体和三聚体形式，其C末端的亮氨酸拉链可能介导了自身的多聚化，因此Jlip可能以多聚体的形式发挥生理功能。

全文目录

中文摘要  4-5
ABSTRACT  5-6
前言  6-9
主要仪器设备和常用试剂的配制  9-11
英文缩写词  11-12
第一部分 Jlip是caspase-6的底物  12-22
  第一节 Jlip可以被caspase-6切割-体外实验  12-19
  第二节 Jlip被caspase-6切割释放△PH片段  19-22
第二部分 Jlip相互作用蛋白的筛选  22-30
第三部分 Jlip与IFP35的相互作用研究  30-49
  第一节 IFP35在细胞内的定位  30-35
  第二节 Jlip及其缺失体与IFP35在正常培养条件下的共定位研究  35-39
  第三节 Jlip与IFP35在诱导凋亡条件下的共定位研究  39-42
  第四节 Jlip与IFP35的免疫共沉淀研究  42-49
第四部分 Jlip可以自身相互作用并形成多聚体  49-54
  第一节 Jlip自身相互作用的验证  49-52
  第二节 Jlip可以形成二聚体和三聚体  52-54
总结与讨论  54-58
参考文献  58-62
利用一种新的网上工具Scansite进行蛋白质磷酸化预测  62-68
在读期间发表和投稿的文章  68-69
致谢  69

c-Jun亮氨酸拉链结合蛋白（Jlip）和干扰素诱导的蛋白IFP35及其自身的相互作用研究

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